Aminoacidi e qualità delle proteine

Gli aminoacidi sono i mattoni che costituiscono le proteine, grandi molecole la cui struttura e le cui funzioni sono dovute proprio alla sequenza degli aminoacidi che le compongono. Le proteine sono nutrienti di grande importanza per il nostro organismo ma non tutte le proteine sono uguali: alcune hanno maggior pregio di altre, un valore biologico superiore che le rende preziose.

Gli aminoacidi sono dei composti del carbonio caratterizzati, a differenza di grassi e zuccheri, dalla presenza di atomi di azoto nella loro molecola. La struttura è semplice: un atomo di carbonio centrale lega un gruppo amminico -NH_2, un gruppo carbossilico -COOH, un atomo di idrogeno e una catena laterale  — indicata con la lettera R — che è diversa in ognuno degli aminoacidi noti. Si stima che in natura esistano circa 500 aminoacidi ma di questi soltanto 20 sono presenti nelle proteine e sono codificati da triplette di basi — chiamate codoni — a livello del DNA.

Il gruppo amminico impartisce proprietà basiche alla molecola, mentre quello carbossilico determina proprietà acide, per cui gli aminoacidi sono molecole anfotere, che hanno un comportamento sia acido che basico: al pH fisiologico — compreso tra 7,3 e 7,4 — entrambe i gruppi sono ionizzati, cioè dotati di carica. Gli aminoacidi si legano tra loro tramite un legame peptidico che si forma proprio tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un secondo aminoacido, una reazione di condensazione che può ripetersi più volte portando alla formazione di lunghe catene di aminoacidi che quando superano le 20-30 unità vengono definite proteine.

La sequenza degli aminoacidi determina il modo in cui le catene proteiche si ripiegano e si organizzano nello spazio, la loro forma da cui dipende la loro specifica funzione.

Gli aminoacidi posso essere classificati in molti modi diversi, a seconda delle caratteristiche che vengono prese in esame. Se li si  considera dal punto di vista biochimico è estremamente utile la classificazione in base alla polarità della catena laterale, classificazione che permette di capire il ruolo che i singoli aminoacidi hanno nel determinare la struttura tridimensionale della proteina di cui fanno parte:

• Aminoacidi con catena laterale neutra apolare: alanina, fenilalanina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, prolina, tirosina, triptofano, valina;
• Aminoacidi con catena laterale neutra polare: asparagina, glutammina, serina, treonina, cisteina;
• Aminoacidi con catena laterale carica acida: aspartato (acido aspartico), glutammato (acido glutammico);
• Aminoacidi con catena laterale carica basica: arginina, istidina, lisina.

Per chi si interessa di nutrizione sono decisamente più utili classificazione che si basano sul destino degli aminoacidi presenti negli alimenti. Le proteine nel cibo consumato vengono infatti digerite e scomposte negli aminoacidi che le costituiscono, aminoacidi che sono quindi assorbiti e che possono essere utilizzati a livello cellulare sia per processi di sintesi che per processi metabolici.

Dal punto di vista metabolico gli aminoacidi si possono distinguere in:

• aminoacidi chetogenici, che come prodotto finale del loro metabolismo danno un a molecola di acetilCoA, utilizzabile per produrre corpi chetonici: leucina, lisina;
• aminoacidi glucogenici, che come prodotto finale del loro metabolismo danno  sostanze che possono essere utilizzate per:
  • produrre glucosio: alanina, cisteina, glicina, serina e treonina;
  • sostanze che possono essere utilizzate al posto del glucosio nei processi energetici della cellula: arginina, acido aspartico, acido glutammico, asparagina, glutammina, istidina, metionina, prolina, tirosina, valina;
• aminoacidi misti, che possono dare sia precursori del glucosio che acetilCoA: isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e serina.

Gli aminoacidi possono quindi partecipare alla regolazione dei processi energetici cellulari e possono essere utilizzati per produrre energia al posto di glucosio o acidi grassi in situazioni particolari, soprattutto quando sia ridotta la disponibilità di glucosio.

La classificazione più nota degli aminoacidi è quella che si basa sulla capacità dell’organismo di sintetizzare o meno una data molecola.

Gli aminoacidi essenziali sono quelli che dobbiamo necessariamente assumere con la dieta, poiché non siamo in grado di sintetizzarli a partire da precursori o perché le vie sintetiche esistenti non sono in grado di sopperire al fabbisogno che l’organismo presenta per quella sostanza.

Sono non-essenziali quagli aminoacidi che possiamo invece produrre in maniera autonoma e in quantità adeguata per le esigenze dell’organismo.

Sono invece aminoacidi condizionatamente essenziali quelli che soltanto in alcune situazioni particolari possono diventare essenziali, ad esempio in soggetti prematuri, durante l’infanzia o in condizioni di forte stress catabolico.

Alcuni aminoacidi possono essere convertiti l’uno nell’altro e sono definiti semi-essenziali poiché l’organismo può comunque sintetizzarli a partire da altri aminoacidi essenziali se presenti in quantità superiori rispetto al fabbisogno: la fenilalanina può essere convertita in tirosina a livello del fegato, mentre la metionina può essere utilizzata per produrre cisteina.

La disponibilità degli aminoacidi è un fattore limitante per i processi di sintesi proteica che possono essere bloccati a causa della carenza di un singolo aminoacido essenziale. In campo sportivo sono molto utilizzate integrazioni con i tre aminoacidi ramificati, leucina, isoleucina e valina, con la leucina che svolge un ruolo chiave anche come messaggero in grado di attivare la trascrizione di specifici geni coinvolti nei processi di sintesi proteica e di partecipare a processi di regolazione dei meccanismi coinvolti nella sintesi di proteine.

Anche per gli aminoacidi essenziali esistono dei livelli di assunzione giornalieri raccomandati e negli ultimi 20 anni l’Organizzazione Mondiale della Sanità ha più volte rivisto e modificato questi valori.

Anche alimenti che presentano proteine carenti di uno o più aminoacidi essenziali quando combinati in maniera attenta possono sopperire in maniera completa al fabbisogno giornaliero.Una combinazione vincente è quella tra cereali, carenti di lisina, e legumi, carenti di metionina, che assieme compensano le loro mancanze. C’è astuzia e lungimiranza dietro una combinazione come pasta e fagioli.

Abbiamo visto che non tutti gli aminoacidi sono uguali: alcuni, gli essenziali, per il nostro organismo sono decisamente più preziosi di altri. Alcuni lavori sembrano addirittura indicare che un buon consumo di aminoacidi essenziali possa essere considerato un fattore protettivo mentre un consumo eccessivo di aminoacidi non-essenziali potrebbe addirittura avere un effetto negativo: un ambito di studi molto interessante che potrebbe presentare sviluppi davvero interessanti

Per valutare in maniera oggettiva la qualità o il valore di diversi tipi di proteine sono stati proposti numerosi metodi:

Valore biologico delle proteine
Misura la quantità di proteine presenti nel cibo consumato che viene assorbita e incorporata nelle proteine del soggetto che consuma quel cibo. È un indicatore complesso da misurare ma molto pratico e ampiamente utilizzato in ambiti diversi. Tuttavia ha dei limiti, è infatti fortemente dipendente dalla composizione in aminoacidi della proteina e soprattutto dalla carenza di aminoacidi essenziali che sono ovviamente fattori limitanti per i processi di sintesi proteica. Inoltre è influenzato anche dalla modalità di cottura e dalla presenza di vitamine e minerali che possono alterare disponibilità e assorbimento degli aminoacidi presenti. In genere lo si trova indicato rispetto ad un alimento di riferimento, l’uovo, che contiene proteine che vengono considerate di immediato utilizzo da parte dell’organismo.

Digeribilità delle proteine
Misura quanto una determinata proteina venga digerita, è dato dal rapporto tra azoto assorbito ed ingerito

Rapporto di efficienza proteica
Indica l’aumento di peso per ogni grammo di proteina ingerita, in soggetti mantenuti in condizioni nutrizionali standardizzate.

Utilizzazione proteica netta
È dato dal rapporto tra gli aminoacidi convertiti in proteine e quelli consumati con la dieta, una misura della quantità di azoto ingerito che viene trattenuta dall’organismo.

Punteggio della digeribilità delle proteine corretto dall’amminoacido limitante (PDCAAS)
Introdotto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 1993, si basa sulla comparazione del profilo aminoacidico della proteina in esame con un profilo aminoacidico di riferimento: il punteggio massimo è 1 e indica che la proteina studiata fornisce il 100% della quantità necessaria dell’aminoacido essenziale considerato. Questo valore tiene conto  del reale fabbisogno umano per ogni aminoacido essenziale e della digeribilità della proteina, con alcune limitazioni dovute a differenze di assorbimento e alla presenza di fattori antinutrizionali che possono alterare in parte i valori ottenuti.

Punteggio della digeribilità degli aminoacidi essenziali (DIAAS)
Proposto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 2013 per sostituire il PDCAAS, tiene conto della digestione e dell’aassorbimento degli aminoacidi presenti nella proteina nell’intestino tenue, è quindi più preciso e meno soggetto a errori rispetto agli altri metodi.

Ognuno di questi metodi ha dei pregi e dei difetti. Nel complesso permettono di valutare con buona approssimazione la bontà delle proteine presenti nei diversi cibi e soprattutto,  quando i valori non siano particolarmente elevati — come accade per proteine di origine vegetale che spesso presentano un contenuto ridotto di alcuni aminoacidi essenziali – rendono possibile suggerire combinazioni che suppliscono alle specifiche carenze dei singoli alimenti.  Alcune combinazioni che danno un PDCAAS pari a 1, partendo da alimenti che presentano valori ridotti, sono:

• Riso e piselli
• Cereali e legumi
• Cereali e verdure
• Cereali, noci e semi
• Legumi, noci e semi
• Riso e latte

Non è difficile riconoscere tra querste combinazioni piatti popolari della nostra tradizione: riso e biso o pasta e fagioli, ad esempio, scelte che accanto al gusto andavasno a soddisfare i bisogni fisiologici del nostro organismo, facendo di necessità virtù. Ricordiamolo quando si parla di valore biologico delle proteine, senza fare costantemente riferimento alla carne o alle proteine del latte, che sono semplicemente alcune delle tante scelte possibili, non sempre le migliori. [1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8]